L’étude de la structure des protéines et des complexes macromoléculaires protéiques est essentielle pour comprendre la relation avec leur fonction biologique.
Grâce à l’analyse HDX/MS ou Native MS, le spectromètre de masse SELECT SERIES Cyclic IMS peut aider votre laboratoire à connaître la taille physique et la forme des protéines. Il est idéal pour modéliser les structures d’assemblage des protéines qui sont difficiles et longues à étudier avec les approches conventionnelles de biologie structurale.
Pour l’étude du dépliage des protéines et de la configuration des sous-unités, le spectromètre de masse Cyclic IMS peut être configuré avec un ensemble de techniques d’activation ionique, notamment la dissociation par capture d’électrons ou ECD, la dissociation induite par la surface ou SID et la dissociation induite par collision ou CID. Toutes ces techniques se combinent à la mobilité ionique évolutive et à l’IMSn pour fournir des informations exceptionnelles sur la structure.
Interrogez les assemblages hétérogènes de protéines de 10 kDa à 1 MDa avec la spectrométrie de masse à mobilité ionique SELECT SERIES Cyclic IMS, idéale pour les protéines intactes en phase gazeuse et pour l’analyse en biologie structurale.
Améliorez vos études sur les modifications post-traductionnelles avec le SYNAPT XS qui implémente de manière unique la dissociation par transfert d’électrons, ou ETD, dans la région de piégeage de l’appareil TriWave pour l’activation supplémentaire facultative des ions par dissociation induite par collision ou CID.
Grâce aux solutions LC/MS, d’automatisation et informatiques basées sur l’échange HDX/MS de Waters, vous obtenez la solution robuste dont vous avez besoin pour la découverte et le développement de médicaments protéiques et pour les études de structures d’ordre supérieur.
Accélérez vos recherches et identifiez de manière exhaustive les analytes dans des échantillons complexes grâce au système SELECT SERIES MRT qui combine de manière unique une résolution ultra-haute et une spécificité indépendante de la vitesse de balayage, pour une identification des composés sans équivoque, même pour les échantillons les plus complexes.
Mobilogramme d’ions extraits à 597,34 m/z correspondant au peptide GIIQPQQPAQL avec un résidu glutamine désamidé (sur quatre possibles). Sur la base du temps de dérive après cinq passages, quatre espèces différentes ont pu être séparées.
Résolution des désamidations pour une quantification fiable. A) Les formes désamidées du peptide HC:T23 s’éluent dans la traînée du pic du peptide natif.
Sans la résolution ultra-élevée du spectromètre de masse SELECT SERIES MRT comme illustré en (B), identification et quantification des désamidations.
Déconvolution MaxEnt1 représentative du trastuzumab à partir d’une analyse dénaturante (injection de 10 ng).
