Einblicke in die Struktur von Proteinen und makromolekularer Proteinkomplexe sind entscheidend für das Verständnis des Zusammenhangs zwischen ihrem Aufbau und ihrer biologischen Funktion.
Durch die Verwendung entweder von HDX MS oder nativer MS-Analyse kann das SELECT SERIES Cyclic IMS Ihrem Labor helfen, mehr über die physische Größe und Form von Proteinen zu erfahren, und ist ideal für die Modellierung von Proteinstrukturen geeignet, deren Untersuchung mit herkömmlichen Ansätzen der Strukturbiologie schwierig und zeitaufwendig ist.
Zur Untersuchung der Proteinentfaltung und der Konfigurationen von Untereinheiten kann das Cyclic IMS mit einer Reihe von Techniken zur Ionenaktivierung konfiguriert werden, einschließlich Elektroneneinfang-Dissoziation (ECD), oberflächeninduzierter Dissoziation (SID) und kollisionsinduzierter Dissoziation (CID). Alle diese Techniken werden mit einer skalierbaren Ionenmobilität und IMSn kombiniert, um einzigartige Einblicke in die Struktur zu liefern.
Weisen Sie mit der SELECT SERIES Cyclic IMS Ionenmobilitäts-Massenspektrometrie, die ideal für intakte Proteine in der Gasphase und für strukturbiologische Analysen ist, heterogene Proteineinheiten im Bereich von 10 kDa bis 1 MDa nach.
Verbessern Sie Ihre posttranslationalen Modifikationsstudien mit dem SYNAPT XS, das ausschließlich die Elektronentransfer-Dissoziation (ETD) in der Trap-Region des TriWave Geräts für die optionale, zusätzliche Aktivierung von Ionen durch kollisionsinduzierte Dissoziation (CID) verwendet.
Mit HDX MS/LC-MS-, Automatisierungs- und Informatiklösungen von Waters erhalten Sie die robuste Lösung, die Sie für die Erforschung und Entwicklung von proteinbasierten Arzneimitteln sowie für Studien von Strukturen höherer Ordnung benötigen.
Beschleunigen Sie Ihre Recherche und identifizieren Sie umfassend Analyten in komplexen Proben mit dem SELECT SERIES MRT. Es bietet eine einzigartige Kombination aus ultrahoher Auflösung und Spezifität unabhängig von der Scan-Geschwindigkeit, um selbst bei den komplexesten Proben eindeutige Verbindungen nachzuweisen.
Diagramm der Mobilität extrahierter Ionen bei m/z 597,34, entsprechend dem Peptid GIIQPQQPAQL mit einem desamidierten Glutaminrest (von vier möglichen). Auf Basis der Driftzeit nach fünf Wiederholungen konnten vier verschiedene Spezies nach fünf Wiederholungen getrennt werden.
Auflösen von Desamidierungen für eine zuverlässige Quantifizierung A) Die desamidierten Formen des Peptids HC:T23 eluieren im Tail des Peaks des nativen Peptids.
Ohne die ultrahochauflösende SELECT SERIES MRT, wie in (B) gezeigt, Identifizierung und Quantifizierung der Desamidierungen.
Repräsentative MaxEnt1-Dekonvolution von Trastuzumab aus Denaturierungsanalyse (10-ng-Injektion).
