Obtener información sobre la estructura de las proteínas y los complejos macromoleculares de las proteínas es fundamental para comprender la relación con su función biológica.
Mediante el uso de análisis HDX-MS o MS nativo, SELECT SERIES Cyclic IMS puede ayudar al laboratorio a conocer el tamaño físico y la forma de las proteínas, y es ideal para modelar estructuras de conjuntos de proteínas que son difíciles de estudiar y requieren mucho tiempo con los enfoques de la biología estructural convencional.
Para estudiar el despliegue de proteínas y las configuraciones de subunidades, Cyclic IMS se puede configurar con una serie de técnicas de activación iónica, incluida la disociación por captura de electrones (ECD), la disociación inducida por superficie (SID) y la disociación inducida por colisión (CID). Todas estas técnicas se combinan con la movilidad iónica escalable y la IMSn para ofrecer información única sobre la estructura.
Interrogue conjuntos de proteínas heterogéneas en el intervalo de 10 kDa a 1 MDa con la espectrometría de masas de movilidad iónica SELECT SERIES Cyclic IMS, ideal para análisis intactos en fase gaseosa y de biología estructural.
Mejore los estudios de modificación postraduccional con SYNAPT XS, que implementa de forma exclusiva la disociación por transferencia de electrones (ETD) en la región trampa del dispositivo TriWave para la activación opcional y complementaria de iones mediante disociación inducida por colisión (CID).
Obtenga la solución robusta que necesita para el descubrimiento y desarrollo de fármacos proteína y los estudios de estructuras de orden superior con las soluciones informáticas de automatización y HDX MS LC-MS de Waters.
Acelere la investigación e identifique de forma exhaustiva los analitos en muestras complejas con SELECT SERIES MRT, que proporciona una combinación única de resolución ultraalta y especificidad, independientemente de la velocidad de barrido, para la identificación inequívoca de compuestos incluso con las muestras más complejas.
Molograma de iones extraídos a 597,34 m/z correspondiente al péptido GIIQPQQPAQL con un residuo de glutamina desamidada (de un total de cuatro posibles). En función del tiempo de deriva después de cinco pases, se pudieron separar cuatro especies diferentes.
Resolución de desamidaciones para una cuantificación fiable. A) Las formas desamidadas del péptido HC:T23 se eluyen en la cola del pico para péptidos nativos.
Sin la resolución ultraalta de SELECT SERIES MRT, como se muestra en (B) la identificación y cuantificación de las desamidaciones.
Deconvolución representativa de deconvolución de trastuzumab a partir del análisis de desnaturalización (inyección de 10 ng).
